Examinar el mundo a nivel molecular es difícil. Pero tratar de concentrarse en las moléculas en movimiento es una tarea aún más desalentadora. El Premio Nobel de Química de este año honra el trabajo de tres científicos que desarrollaron una técnica para congelar rápidamente los minúsculos bloques de construcción de la vida y estudiarlos de cerca.
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En química, la estructura a menudo se relaciona fuertemente con la función de una molécula y, por lo tanto, al examinar íntimamente las estructuras que conforman todos los ámbitos de la vida, desde virus hasta plantas y humanos, los investigadores pueden trabajar para mejores tratamientos y curas para la enfermedad.
"Una imagen es clave para comprender", según el comunicado de prensa de la Real Academia Sueca de Ciencias que anuncia el premio.
Desde la década de 1930, los microscopios electrónicos, en los que se utilizan haces de electrones para obtener imágenes de los detalles minuciosos de los objetos, han permitido a los científicos vislumbrar las partes más pequeñas de nuestro mundo. Pero esta tecnología no es ideal cuando se trata de estudiar las estructuras de los organismos vivos, informa Laurel Hamers para Science News .
Para que el microscopio electrónico funcione correctamente, la muestra debe estar en el vacío, lo que seca los tejidos vivos y puede distorsionar algunas de las estructuras que los científicos esperan estudiar. La muestra también se bombardea con radiación nociva. Otras técnicas, como la cristalografía de rayos X, no pueden visualizar la vida en su estado natural porque requiere que las moléculas de interés permanezcan rígidamente cristalizadas.
Para el biólogo molecular escocés Richard Henderson, estas restricciones eran simplemente inviables para observar las moléculas que forman las células vivas. A partir de la década de 1970, desarrolló una técnica utilizando un microscopio electrónico para obtener imágenes de una proteína hasta el nivel atómico, informa Erik Stokstad, de Science . El microscopio se ajustó a baja potencia, lo que creó una imagen borrosa que luego podría editarse en una de mayor resolución utilizando los patrones repetitivos de la molécula como guía.
Pero, ¿y si las muestras no fueran repetitivas? Ahí es donde entró el biofísico alemán Joachim Frank. Desarrolló una técnica de procesamiento para crear imágenes nítidas en 3 dimensiones de moléculas no repetitivas. Tomó las imágenes de baja potencia en muchos ángulos diferentes, y luego usó una computadora para agrupar objetos similares y agudizarlos creando un modelo 3D de la molécula viva, informa Kenneth Chang del New York Times .
A principios de la década de 1980, el biofísico suizo Jacques Dubochet descubrió una forma de usar muestras húmedas bajo el vacío del microscopio electrónico. Descubrió que podía congelar rápidamente el agua alrededor de las moléculas orgánicas, que preservaban su forma y estructuras bajo la distorsión del vacío.
Juntas, estas técnicas han "abierto esencialmente una especie de área nueva y previamente inaccesible de biología estructural", dijo Henderson sobre la microscopía crioelectrónica en una entrevista con Adam Smith de Nobel Media.
Desde sus descubrimientos, los científicos han trabajado para refinar continuamente la resolución de esta técnica, permitiendo imágenes aún más detalladas de las moléculas orgánicas más pequeñas, informa Ben Guarino del Washington Post . La técnica ha encontrado un amplio uso en biología molecular e incluso en medicina. Por ejemplo, a raíz de la devastadora epidemia del virus del Zika, los investigadores pudieron determinar rápidamente la estructura del virus con microscopía crioelectrónica, que puede ayudar a producir vacunas.
"Este descubrimiento es como el Google Earth para las moléculas", dice Allison Campbell, presidenta de la American Chemical Society, informa Sharon Begley de STAT. Usando esta microscopía crioelectrónica, los investigadores ahora pueden acercarse para examinar los detalles más pequeños de la vida en la Tierra.
